[E-CM-HI01] Phenyl Focurose 6FF (HS) 요약정보 및 구매

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Product introduction

Phenyl-6FF(HS) can interact with some hydrophobic protein or antibody under high ionic strength conditions (high ionic strength may increase the interaction between ligand and hydrophobic groups), thus to achieve the purpose of separation and purification. Phenyl-6FF (HS) is mainly used for capture of initial samples and moderate fine purification of samples.

 

Advantages

1. Rapid, easy to use (one-step purification).

2. Compared with reversed-phase chromatography, the ligand concentration in the hydrophobic interaction chromatography media is low and the elution conditions are mild, which helps to maintain the biological activity of biomolecules.

3. Wide application. Phenyl-6FF (HS) can be applied in preliminary capture and moderate purification, and it can be repeatedly used in combination ion exchange chromatography media.

4. High binding capacity.

 

Performance index

 

Ligand

Phenyl

Matrix

Highly cross-linked 6% agarose

Particle size range

45-165 µm

Average particle size

90 µm

Ligand density

40-50 µmol/mL

Binding capacity

40 mg (IgG)/mL (media)

pH stability

2-14 (short-term)

3-13 (long-term)

Chemical stability

All of the commonly used buffers, 8M urea, 6M guanidine hydrochloride

Flow rate

450 cm/h

Storage buffer

20% Ethanol

Storage temperature

4~30℃ (4~8℃ is preferred)


 

 

Factors affecting hydrophobic chromatography

Influence 

Function mechanism 

Suggestion 

Ligand structure 

The binding ability between different ligands and proteins is different.  

Pre-experiment is recommended to screen suitable media, which can be referred to in Figure 1. 

Ligand density 

The higher the concentration of ligand, the stronger the binding ability will be. 

Pre-experiment is recommended to screen the optimum ligand density. 

Sample properties 

The hydrophobicity of protein depends on the distribution of hydrophobic groups on its surface. 

/ 

Salt concentration 

The higher the salt concentration, the stronger the binding between the ligand and the protein will be, but the excessive high concentration of salt may result in protein precipitation.

Check the solubility and stability of protein under different salt concentrations.

Salt type 

Different kinds of salts can result in different binding effects. 

(NH4)2SO4 and NaCl are preferred, other selections can refer to Figure 2.

Temperature 

The higher the temperature, the stronger the protein hydrophobic will be.

Temperature must be maintained to be the same. Room temperature is recommended. 

pH 

Excessive high or low pH may affect the solubility and stability of protein, and pH can affect the binding effect. 

The recommended pH range is 5.0-8.5 on the premise of ensuring the solubility and stability of protein. 

 

Figure 1: Hydrophobic properties comparison of ligands with different concentrations


Figure 2: Salt dissolution and salting out effect of different ions

 

 

Application examples

Example 1:

 

 

 

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